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By Professor Dr. Helmut Kindl (auth.)

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Es folgt ein Bereich, wo eine Erhohung der Konzentration des Substrats nur mehr geringe Zunahmen an Reaktionsgeschwindigkeit mit sich bringt. Zuletzt zeigt der Kurvenverlauf, daB eine Sattigung erreicht wird Wir betrachten, fUr die vereinfachende Behandlung, die Reaktion zu einem Zeitpunkt, in der sie noch weit vom Gleichgewicht entfernt ist und nur in eine Richtung abHiuft. Wir wollen die Reaktionsgeschwindigkeit (Konzentrationsanderung pro Zeiteinheit) erst nach Einstellung des Gleichgewichts E + S = ES beschreiben.

Sie konnen mit dem Substrat in Konkurrenz (Kompetition) urn das aktive Zentrum des Enzyms treten und dadurch die Enzymkatalyse verlangsamen; wir sprechen von Konkurrenz-Hemmung oder kompetitiver Hemmung. Andere Konsequenzen filr die Hemmung der Enzymreaktion E + S ergeben sich, wenn der Inhibitor an ein eigenes Zentrum bindet. 27 Berticksichtigt man die interferierende Wirkung dritter Stoffe, ist den folgenden, zusatzlichen Prozessen Rechnung zu tragen: Kompetitive Hemmung E+I=EI Nicht-kompetitive Hemmung EI+S=EIS ES+I=EIS In der modifizierten Miehaelis-Menten-Gleiehung andert sich bei einer kompetitiven Hemmung gegentiber der nieht beeinfluBten Reaktion nur der scheinbare KM-Wert: K M= KM(l +c/Ki).

Dadurch ergibt sich ein thermodynamisches Gleichgewicht mit CA = CB = Ce. Konzentration von B EinfluB. Kame es dabei zur Konzentration C'B' wtirde aufgrund der Beziehung von v = k2C' B die Zwischenstufe B schneller umgesetzt als gebildet werden. Dies ergibt sich in erster Naherung daraus, daB kl gleich k2 sein muB, da ja Kl = K2 • Die Abnahme von B wird daher so lange andauern, bis eine Konzentration C" B vorliegt, die eben so we it von der Konzentration Ce entfernt ist wie CA von CB' Dies bedeutet, daB die station are Konzentration an B (C" B) von den Geschwindigkeitskonstanten der Reaktionen fUr Bildung und Umsatz dieser Verbindung abhangt.

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